Informație

Ce este reglarea alosterică?

Ce este reglarea alosterică?


We are searching data for your request:

Forums and discussions:
Manuals and reference books:
Data from registers:
Wait the end of the search in all databases.
Upon completion, a link will appear to access the found materials.

Am găsit mai multe definiții pentru reglementarea alosterică și m-am străduit să înțeleg care dintre ele este corectă. Cartea mea spune:

„O altă modalitate de reglare a activității enzimelor este prin reglarea alosterică. Aici un inhibitor se leagă de o altă parte a enzimei, numită loc efector, care schimbă forma enzimei. Această legare poate avea loc în orice moment. Produsul poate fi format (și eliberat) numai dacă inhibitorul, I nu este legat de enzimă, E. Să presupunem că legarea enzimei la substrat sau a inhibitorului este independentă unul de celălalt, astfel încât inhibitorul, I, se poate lega de atât enzima liberă, E, cât și complexul enzimă-substrat, C1, și substratul, S, se pot lega atât la enzima liberă, cât și la inhibitorul enzimatic.

Ceea ce mă lupt este că dacă inhibitorul își schimbă forma enzimei, atunci cum se mai poate lega substratul de complexul enzimă-inhibitor? Sau doar schimbă enzima, astfel încât să nu aibă loc nicio reacție și substratul să se poată lega în continuare de ea?

Mulțumiri


Această întrebare se rezumă într-adevăr la semantică, iar definiția poate fi clarificată prin discutarea reglării enzimelor în general. Principalele 3 moduri prin care enzimele pot fi inhibate sunt prin următoarele mecanisme: inhibiție competitivă, inhibiție necompetitivă și inhibare necompetitivă. În inhibarea competitivă, inhibitorul se leagă direct de situsul activ și blochează legarea substratului (deci „concurează” pentru situsul activ, deci „inhibarea competitivă”). Necompetitiv și necompetitiv implică legarea inhibitorului la un loc de reglare separat al enzimei care este diferit de pe site-ul activ (a doua propoziție a definiției cărții tale a reglementării alosterice). Cu toate acestea, trebuie să facem diferența între cele două și o delimitare frumoasă și concisă poate fi găsită aici. Această pagină afirmă:

În timp ce inhibarea necompetitivă necesită formarea unui complex enzimă-substrat, inhibarea necompetitivă poate apărea cu sau fără substratul prezent.

Prin urmare, definiția cărții tale este mai în concordanță cu inhibiția non-competitivă. Vă încurajez să vă uitați la această pagină pentru o citire mai amănunțită și pentru că au o ilustrație simplă și drăguță care ar putea ajuta să o puneți în perspectivă.

Iată un răspuns mai prescurtat:

Inhibitorii pot schimba locul activ pentru a preveni legarea substratului, dar acesta nu este singurul mecanism de inhibare. Specific, necompetitiv inhibitorii pot limita capacitatea enzimei de a-și desfășura acțiunea fără a modifica forma locului de legare a substratului (vezi această figură).

Gândul final Dacă te uiți de fapt la etimologia cuvântului „alosteric”, rădăcinile sale provin din greacă. allos care înseamnă „altul sau altul” și din greacă aparate stereo asta înseamnă doar „solid sau obiect”. Deci, în termeni etimologici actuali, este un termen mai general care ar trebui să se aplice atât inhibitorilor necompetitivi, cât și celor necompetitivi, deoarece ambii se leagă la unele alte sau situsul alosteric al enzimei. Cu toate acestea, modul în care cartea dvs. îl definește seamănă mai mult cu definiția unui inhibitor necompetitiv.


Ideea este de a inhiba activitatea enzimei. Când inhibitorul se leagă de situsul alosteric, schimbă forma întregii enzime și, prin urmare, împiedică legarea substratului de enzimă și formarea complexului de substrat enzimatic. Prin urmare, ca rezultat net, oprește acțiunea enzimei.


Ce înseamnă alosteric în biologie?

În biochimie, alosterică reglementare (sau alosterică control) este reglarea unei enzime prin legarea unei molecule efectoare la un alt situs decât locul activ al enzimei. alosterică situsurile permit efectorilor să se lege de proteină, ducând adesea la o schimbare conformațională care implică dinamica proteinei.

De asemenea, care este un exemplu de reglare alosterică? alosterică efectorii se leagă de o enzimă la de reglementare, sau alosterică, site-uri care sunt distincte de site-ul activ. alosterică efectorii pot activa sau inhiba activitatea. Izocitrat dehidrogenaza din ciclul acidului tricarboxilic Krebs este o exemplu a unui alosterică enzimă.

Prin urmare, ce se înțelege prin enzimă alosterică?

Definiție de Enzima alosterică Un enzimă alosterică este o enzimă care conține o regiune la care moleculele mici, reglatoare („efectori”) se pot lega în plus și se pot separa de locul de legare a substratului și, prin urmare, pot afecta activitatea catalitică.

Ce este un substrat în biologie?

În biochimie, substrat este o moleculă asupra căreia acționează o enzimă. Enzimele catalizează reacțiile chimice care implică substrat(s). În cazul unui singur substrat, cel substrat se leagă de situsul activ al enzimei și o enzimă-substrat se formează complex.


Blocare și cheie: substratul se leagă de enzimă la locul activ

Procesele metabolice constau dintr-o serie de reacții chimice care produc produse finite. Motorii cheie ai proceselor metabolice sunt eenzime. Enzimele sunt proteine ​​specifice care catalizează reacțiile. Aceste enzime accelerează reacțiile chimice importante în celule prin reducerea cantității de energie necesară.

În primul rând, o enzimă se leagă de un substrat. Această reacție creează apoi un produs. Produsul poate servi apoi ca substrat ulterior pentru o enzimă diferită la următoarea etapă metabolică. În cele din urmă, există un lanț de reacții care au loc până când un produs final este creat la sfârșit.

Un punct important este că legarea unei enzime și a substratului acesteia este foarte specific. Enzima poate fi comparată cu o lacăt, iar substratul poate fi comparat cu o cheie. Anumite substraturi se pot lega doar de anumite enzime. Se leagă într-o locație a enzimei numită „site activ'.

Pentru a controla viteza reacțiilor metabolice, avem ceea ce se numește inhibarea alosterică. Inhibitorii alosterici încetinesc activitatea enzimatică prin dezactivarea enzimei. Un inhibitor alosteric este o moleculă care se leagă de enzimă la un situs alosteric. Acest site nu se află în aceeași locație cu site-ul activ. La legarea cu inhibitorul, enzima își schimbă forma 3D.

Inhibarea alosterică este o formă de inhibiție necompetitivă. Aceasta înseamnă că inhibitorul nu concurează direct cu substratul la locul activ. În schimb, schimbă indirect compoziția enzimei.

După ce își schimbă forma, enzima devine inactivă. Nu se mai poate lega cu substratul corespunzător. Acest lucru va încetini apoi formarea produselor ulterioare. Gândiți-vă la inhibitorul alosteric ca la un lăcătuș. Lăcătușul (adică inhibitorul alosteric) schimbă broasca (adică enzima) astfel încât cheia (adică substratul) nu va mai putea deschide broasca (adică enzima).


Procese metabolice controlate de enzime alosterice (cu diagramă)

Un exemplu excelent de reglare alosterică a proceselor metabolice este oferit de interrelația la animale între căile metabolice care au ca rezultat:

(1) Sinteza glicogenului din glucoză și

(2) Oxidarea glucozei la CO2 si apa.

Aproape toate procesele consumatoare de energie din organism au loc în detrimentul ATP și o mare parte din acest ATP este derivată prin oxidarea glucozei. În perioadele de activitate crescută (de exemplu, exerciții fizice), glicogenul este descompus pentru a produce glucoză, care apoi intră în calea metabolică transformându-l în CO2 și apă, cu generarea ulterioară de ATP. Spre deosebire de aceasta, în perioadele de odihnă sau de cerere scăzută de energie, glucoza absorbită este transformată în glicogen.

Trei dintre enzimele implicate în metabolismul glucozei sunt alosterice, acestea sunt fosfofructokinaza (o enzimă necesară în seria de reacții care transformă glucoza-6-fosfat în CO).2 și apă), glicogen sintetaza (implicată în încorporarea glucozei-l-fosfat în glicogen) și glicogen fosforilază (care elimină glucoza sub formă de glucoză-l-fosfat din glicogen în timpul catabolismului glicogenului).

Când nivelurile de ATP sunt ridicate și nu are loc un consum major de energie în organism, glucoza este deviată în glicogen (adică predomină „glicogeneza”). Acest lucru se realizează deoarece ATP acționează ca un efector negativ al fosfofructokinazei și al glicogen fosforilazei și ca un efector pozitiv, împreună cu glucoza-6-fosfat, al glicogen sintetazei (Fig. 11-8a).

Când nivelul de ATP scade (de exemplu, în timpul exercițiilor fizice) și există o cerere crescută de ATP, sinteza glicogenului este oprită deoarece glucoza absorbită este direct consumată în producerea de ATP și glucoză suplimentară este disponibilă prin catabolismul glicogenului (adică, & #8220glicogenoliza”). Această cale este activată de efectele pozitive asupra fosfofructokinazei și glicogen fosforilazei precursorului ATP, AMP.

Hormonul epinefrină, secretat în fluxul sanguin în perioadele de mare activitate, are, de asemenea, efect asupra acestor căi metabolice în mușchi și în ficat. Când epinefrina din fluxul sanguin ajunge la mușchi, se leagă de suprafața celulelor musculare și promovează sinteza AMP ciclic (cAMP) de către enzima adeny Icy close.

AMPc activează apoi alosteric o a doua enzimă (protein kinaza), care în cele din urmă activează glicogen fosforilaza, dar inactivează glicogen sintetaza (Fig. 11-8b). Acest fenomen este considerat și cu funcțiile hormonilor și rolul fosforilării proteinelor ca mecanism de reglare metabolică.

Căile descrise mai sus ilustrează mecanismele de activare și dezactivare a enzimelor alosterice. În absența unor astfel de mecanisme, ambele căi ar fi simultan active, astfel încât efectele lor să se anuleze reciproc - o stare cât se poate de neproductivă! Alosterismul oferă astfel o bază pentru reglarea nivelurilor de activitate ale căilor metabolice aferente.

Reglarea sintezei aminoacizilor:

Escherichia coli oferă un exemplu clar de control al căilor metabolice divergente prin inhibarea feedback-ului. O schiță a căilor metabolice pentru sinteza a trei aminoacizi este prezentată în Figura 11-9. Lizina, metionina și treonina sunt fiecare sintetizate din aspartat și fiecare poate fi utilizat în sinteza proteinelor.

Fără controale metabolice, consumul sau utilizarea oricăruia dintre acești aminoacizi ar stimula căile și ar provoca sinteza inutilă a aminoacizilor neutilizați, precum și a celui utilizat. Un astfel de sistem nereglementat ar consuma resurse vitale și energie, ambii factori ar putea avea implicații de supraviețuire pentru organism și consecințe evolutive asupra speciei.

Cu toate acestea, în E. coli, mecanismele de reglare alosterică sunt cele mai eficiente. Acumularea fiecărui aminoacid produce o inhibare prin feedback a primei enzime în ramura specifică a căii care duce la sinteza acelui aminoacid. În Figura 11-9, acest efect negativ este prezentat prin linii întrerupte.

Mai mult, un nivel suplimentar de reglare este atins prin efectele asupra enzimei aspartokinazei, care catalizează și fosforilarea aspartatului. Această enzimă există în trei forme (adică, există trei izoenzime), simbolizate în Figura 11-9 prin utilizarea a trei săgeți separate pentru a arăta conversia aspartatului în aspartilfosfat.

Una dintre izoenzime este inhibată în mod specific și complet de treonină, a doua (care este prezentă doar în cantități mici) este inhibată în mod specific de homoserină și a treia izoenzimă este inhibată în mod specific de lizină. În plus, sinteza acestei din urmă izoenzime este reprimată de lizină. (Reprimarea este un mecanism de reglare care reduce numărul de molecule de enzime din celulă.


Model de detectare a energiei

Un exemplu al acestui model este văzut cu Mycobacterium tuberculosis, o bacterie care este perfect potrivită pentru a se adapta vieții în macrofagele oamenilor. Locurile enzimei servesc ca o comunicare între diferite substraturi. Mai exact între AMP și G6P. Site-uri ca acestea servesc și ca mecanism de detectare a performanței enzimei. ⎗]

Modulația pozitivă

Modulația alosterică pozitivă (cunoscută și ca activare alosterică) apare atunci când legarea unui ligand sporește atracția dintre moleculele substratului și alte situsuri de legare. Un exemplu este legarea moleculelor de oxigen de hemoglobină, unde oxigenul este efectiv atât substratul cât și efectorul. Situl alosteric, sau „altul”, este locul activ al unei subunități proteice adiacente. Legarea oxigenului la o subunitate induce o schimbare conformațională în acea subunitate care interacționează cu situsurile active rămase pentru a îmbunătăți al lor afinitate pentru oxigen. Un alt exemplu de activare alosterică este văzut în 5’-nucleotidaza II specifică IMP-GMP citosolic (cN-II), unde afinitatea pentru GMP substrat crește la legarea GTP la interfața dimerului.

Modulația negativă

Modulația alosterică negativă (cunoscută și ca inhibarea alosterică) apare atunci când legarea unui ligand scade afinitatea pentru substrat la alte situsuri active. De exemplu, atunci când 2,3-BPG se leagă de un loc alosteric al hemoglobinei, afinitatea pentru oxigen a tuturor subunităților scade. Acesta este momentul în care un regulator este absent de la locul de legare.

Inhibitorii directi ai trombinei oferă un exemplu excelent de modulare alosterică negativă. Au fost descoperiți inhibitori alosterici ai trombinei care ar putea fi utilizați ca anticoagulante.

Un alt exemplu este stricnina, o otravă convulsivă, care acționează ca un inhibitor alosteric al receptorului de glicină. Glicina este un neurotransmițător inhibitor post-sinaptic major în măduva spinării și trunchiul cerebral la mamifere. Stricnina acționează la un loc de legare separat pe receptorul de glicină într-o manieră alosterică, adică legarea sa scade afinitatea receptorului de glicină pentru glicină. Astfel, stricnina inhibă acțiunea unui transmițător inhibitor, ducând la convulsii.

Un alt exemplu în care se poate observa modularea alosterică negativă este între ATP și enzima fosfofructokinaza din bucla de feedback negativ care reglează glicoliza. Fosfofructokinaza (denumită în general PFK) este o enzimă care catalizează a treia etapă a glicolizei: fosforilarea fructozei-6-fosfatului în fructoză 1,6-bisfosfat. PFK poate fi inhibată alosteric de niveluri ridicate de ATP în interiorul celulei. Când nivelurile de ATP sunt ridicate, ATP se va lega de un situs alosteoric al fosfofructokinazei, provocând o modificare a formei tridimensionale a enzimei. Această modificare face ca afinitatea sa pentru substrat (fructoză-6-fosfat și ATP) la locul activ să scadă, iar enzima este considerată inactivă. Acest lucru face ca glicoliza să înceteze atunci când nivelurile de ATP sunt ridicate, conservând astfel glucoza din organism și menținând niveluri echilibrate de ATP celular. În acest fel, ATP servește ca un modulator alosteric negativ pentru PFK, în ciuda faptului că este și un substrat al enzimei.


Modificări covalente reversibile:

  • Modificările covalente reversibile necesită o cheltuială de energie și sunt adesea folosite în semnalizarea din mesajele extracelulare.
  • În schimb, interacțiunile necovalente sunt reversibile fără energie metabolică cheltuită și condiții de sens în interiorul unei celule.
  • Se știe că modificările covalente reversibile modifică activitatea enzimei, cum ar fi:
  1. Fosforilarea serinei, treoninei sau tirozinei și mai rar a resturilor de aspartat și histidină.
  2. Acetilarea grupărilor lizinei sau amino-terminale.
  3. Metilarea reziduurilor de glutamat sau aspartat
  4. Nucleotidilarea reziduurilor de tirozină
  5. Ribozilarea ADP în principal a resturilor de arginină.

De exemplu, discutăm despre Fosforilarea și defosforilarea


Într-o nouă lucrare în Science, biochimistul Dorothee Kern și colaboratorii ei dezvăluie originile antice ale reglării alosterice pentru prima dată.

Una dintre caracteristicile cheie în evoluția organismelor mai complexe este apariția reglării alosterice. Alosteria este un proces prin care activitatea unei proteine ​​poate fi modulată prin legarea unei molecule efectoare distală de situsul activ.

În ciuda importanței enorme a alosteriei în biologie, întrebarea cum a evoluat o astfel de caracteristică este un teritoriu neexplorat.

Într-un articol publicat online pe 22 februarie în Science, profesorul de biochimie și investigatorul Institutului Medical Howard Hughes Dorothee Kern și laboratorul ei abordează ceea ce este, fără îndoială, unul dintre cei mai fundamentali factori de evoluție pentru biologie - aloteria. .

Urmărind calea evolutivă a proteine-kinazelor moderne de la strămoșii lor comuni străvechi, cu aproximativ 1,5 miliarde de ani în urmă și până în prezent, Kern și colegii ei au descoperit originile antice ale reglării alosterice pentru prima dată.

Pentru a studia o astfel de întrebare fundamentală, cercetătorii au ales să reînvie evoluția Aurora kinazei împreună cu regulatorul său alosteric, TPX2. Aceste proteine ​​controlează ciclul celular la oameni și, prin urmare, sunt ținte fierbinți pentru cancer. 

În lucrare, oamenii de știință au calculat mai întâi secvențele de aminoacizi ale acestor proteine ​​antice folosind cea mai mare bază de date de secvențe disponibilă până în prezent și bioinformatica. Apoi au făcut aceste enzime în laborator și le-au caracterizat proprietățile biochimice.

Ei au descoperit că cele mai vechi kinaze (de aproximativ 1,5 miliarde de ani) folosesc deja autofosforilarea pentru reglarea lor. Acest lucru are sens din punct de vedere evolutiv, deoarece procesul are nevoie doar de propria mașinărie catalitică.

Reglarea alosterică mai sofisticată, prin legarea la oa doua proteină, începe cu aproximativ 1 miliard de ani în urmă cu apariția acelui partener, TPX2. .

În mod surprinzător, oamenii de știință au descoperit că, spre deosebire de punctul de vedere comun, nu există nicio coevoluție — schimbări reciproce în ambii parteneri de-a lungul traiectoriei evolutive—, ci că întreaga interfază a interacțiunii lor rămâne constantă timp de 1 miliard de ani. Cu alte cuvinte, au descoperit că co-conservarea a fost o constrângere evolutivă extrem de puternică.

Dar ce s-a întâmplat cu activarea alosterică? Această reglementare avansată evoluează treptat pe parcursul a 1 miliard de ani, ducând la cea mai puternică activare alosterică a kinazei noastre umane. Cercetătorii au descoperit că mecanismul său este evoluția unei rețele alosterice sofisticate care se întinde pe întreaga kinază de la locul legării TPX2 de cealaltă parte a proteinei. .

Descoperirile lui Kern au implicații de anvergură pentru înțelegerea evoluției complexității de la creaturi extrem de primitive la specia umană și pentru noi abordări ale terapiei cancerului, profitând de rețelele alosterice recent descoperite în proteinele noastre moderne.

Coautorii lui Kern au fost Adelajda Hadzipasic, Christopher Wilson, Vy Nguyen, Nadja Kern, Chansik Kim, Warintra Pitsawong, Janice Villali și Yuejiao Zheng, toți din laboratorul ei.


[Lec 7] Stăpânirea biologiei: Reglementarea transcripției procariote Flashcards Preview


Care dintre următoarele afirmații definește cel mai bine termenul de operon?

A. Un operon este o regiune a ADN-ului care constă dintr-o singură genă reglată de mai mult de un promotor.
b. Un operon este o regiune a ADN-ului care codifică o serie de gene înrudite funcțional sub controlul aceluiași promotor.
c. Un operon este o regiune de ARN care constă din regiunile de codificare a mai multor gene.
d. Un operon este o regiune a ADN-ului care codifică enzimele de metabolizare a zahărului.

Ce moleculă se leagă de promotorii din bacterii și transcrie regiunile codificatoare ale genelor?

A. ADN polimeraza
b. O nucleotidă
c. ARN polimeraza
d. ADN ligaza

Ce este reglarea alosterică?

A. În reglarea alosterică, o genă este oprită de o proteină represoare.
b. În reglarea alosterică, o genă este activată de o proteină activatoare.
c. În reglarea alosterică, genele sunt exprimate constitutiv.
d. În reglarea alosterică, o moleculă mică se leagă de o proteină mare și o face să își schimbe forma și activitatea.

În ce condiții genele structurale lac sunt exprimate cel mai eficient?

A. Fara glucoza, lactoza mare
b. Fara glucoza, fara lactoza
c. Glucoză ridicată, lactoză ridicată
d. Glucoză ridicată, fără lactoză

Ce se întâmplă cu expresia genei lacI dacă lactoza nu este disponibilă în celulă?

A. Gena lacI își mărește rata de transcripție.
b. Gena lacI se oprește.
c. Nu există nicio schimbare - gena lacI este exprimată constitutiv.
d. Gena lacI se activează.

Care este funcția genei lacZ?

A. Această genă codifică o enzimă, b-galactozidaza, care scindează lactoza în glucoză și galactoză.
b. Această genă codifică represorul operonului lac.
c. Această genă codifică o enzimă, permeaza galactozidă, care transportă lactoza în celulă.
d. Această genă codifică o enzimă, b-galactozidaza, care scindează lactoza în două molecule de glucoză.

Care dintre următoarele enzime transformă ATP în cAMP?

A. Adenil ciclaza
b. ATP sintetaza
c. Permeaza galactozidă
d. b-galactozidaza

Adevărat sau fals? Mecanismul prin care glucoza inhibă exprimarea genelor structurale lac este cunoscut sub denumirea de stimulare a cataboliților, în timp ce mecanismul prin care lactoza stimulează exprimarea genelor structurale lac este cunoscut ca reglare alosterică.

Modelul operon al reglării expresiei genelor în bacterii a fost propus de _____.

A. Watson și Crick
b. Franklin
c. Darwin
d. Iacov și Monod
e. Mendel

Care dintre acestea NU este o componentă a operonului lac?

A. numai genele de utilizare a lactozei
b. numai promotor
c. numai gena reglatoare
d. numai operator
e. promotor și operator

Proteinele reglatoare se leagă de _____.

A. operatorul
b. genele de utilizare a lactozei
c. gena reglatoare
d. ARN polimeraza
e. factori de transcripție

În prezența unei proteine ​​reglatoare, operonul lac este _____.

A. transcris
b. netranscris
c. transcrise la un ritm mai rapid decât de obicei
d. este pornit
e. fie transcris, fie netranscris

La procariote, când poate apărea expresia la nivel bazal (constitutiv) a unei gene?

A. în absenţa legării activatorului şi represorului
b. numai dacă expresia genei este reglată de un represor
c. numai atunci când un activator se leagă
d. când un activator și un represor se leagă


Dinucleotida ciclică c-di-AMP este un regulator alosteric al funcției enzimelor metabolice

Monofosfatul de diadenozină ciclic (c-di-AMP) este un al doilea mesager larg conservat necesar pentru creșterea și infecția bacteriilor. Cu toate acestea, mecanismele moleculare ale semnalizării c-di-AMP sunt încă puțin înțelese. Folosind un ecran de proteomică chimică pentru proteinele care interacționează cu c-di-AMP în patogenul Listeria monocytogenes, am identificat câțiva receptori proteici conservați pe scară largă, inclusiv enzima metabolică centrală piruvat carboxilază (LmPC). Studiile biochimice și cristalografice ale interacțiunii LmPC-c-di-AMP au dezvăluit un situs regulator alosteric nerecunoscut anterior la 25 Å de la locul activ. Mutațiile din acest site au perturbat legarea c-di-AMP și au afectat activitatea catalitică a LmPC, precum și a PC-ului de la Enterococcus faecalis patogen. Depleția C-di-AMP a dus la o activitate metabolică alterată în L. monocytogenes. Corectarea acestui dezechilibru metabolic a salvat creșterea bacteriilor, a redus liza bacteriană și a dus la creșterea sarcinilor bacteriene în timpul infecției. Aceste descoperiri extind foarte mult repertoriul de semnalizare c-di-AMP și dezvăluie un rol regulator metabolic central pentru o dinucleotidă ciclică.

Copyright © 2014 Elsevier Inc. Toate drepturile rezervate.

Cifre

Figura 1. Identificarea proteinelor care interacționează cu c-di-AMP din...

Figura 1. Identificarea proteinelor care interacționează cu c-di-AMP din L. monocytogenes

Figura 2. LmPC se leagă în mod specific și este...

Figura 2. LmPC se leagă în mod specific și este inhibată de c-di-AMP

Figura 3. Structura cristalină a LmPC în...

Figura 3. Structura cristalină a LmPC în complex cu c-di-AMP

Figura 4. Analiza funcțională a c-di-AMP...

Figura 4. Analiza funcțională a site-ului de legare c-di-AMP al PC-ului

Figura 5. Diferențe conformaționale mari în...

Figura 5. Diferențe conformaționale mari în structura apo LmPC

Figura 6. Dezechilibrul metabolic se modifică în mod specific L.…

Figura 6. Dezechilibrul metabolic se modifică în mod specific L. monocytogenes crestere intracelulara

Figura 7. Dezechilibrul metabolic indus de C-di-AMP provoacă intracelular...

Figura 7. Dezechilibrul metabolic indus de C-di-AMP provoacă bacterioliza intracelulară și piroptoza celulei gazdă


Reglarea alosterică a proteinei acetiltransferazei în Micromonospora aurantiaca de către aminoacizii cisteină și arginină

Domeniile ACT (domenii de legare a aminoacizilor) sunt legate de o gamă largă de enzime metabolice care sunt reglate de concentrația de aminoacizi. Șaptezeci de proteine ​​cu organizarea domeniului N-acetiltransferazei (GNAT) legate de ACT-GCN5 au fost găsite în actinomicetale. În acest studiu, investigăm acetiltransferaza GNAT care conține ACT, Micau_1670 (MaKat), de la Micromonospora aurantiaca ATCC 27029. Arginina și cisteina au fost identificate ca liganzi prin monitorizarea modificărilor conformaționale care apar la legarea aminoacizilor la domeniul proteinei ACT din domeniul MaKat. folosind testul FRET. S-a descoperit că MaKat este o proteină acetiltransferază reglată de aminoacizi, în timp ce arginina și cisteina au stimulat activitatea MaKat în ceea ce privește acetilarea acetil-CoA sintetazei (Micau_0428). Cercetarea noastră dezvăluie caracterizarea biochimică a unei proteine ​​acetiltransferazei care conține o fuziune a unui domeniu GNAT cu un domeniu ACT și oferă o nouă cale de semnalizare pentru reglarea acetilării proteinelor celulare. Aceste descoperiri indică faptul că acetilarea proteinelor și activitatea acetiltransferazei pot fi strâns legate de concentrațiile celulare ale unor aminoacizi din actinomicetale.

Cuvinte cheie: Domeniul ACT Acetil Coenzima A (acetil-CoA) Acetiltransferaza Aminoacid Modificare post-translațională (PTM) Acilarea proteinei.

© 2014 de către Societatea Americană pentru Biochimie și Biologie Moleculară, Inc.


Priveste filmarea: Regulación de la actividad enzimática. Enzimas alostéricas (Iunie 2022).


Comentarii:

  1. Kiktilar

    Ciudat cum

  2. Dammar

    Faci o greșeală. Îmi pot apăra poziția.

  3. Haralambos

    O accept cu plăcere. Un subiect interesant, voi lua parte.

  4. Huntley

    În calitate de specialist, pot să vă ajut.

  5. Pista

    Idee bine, susțin.



Scrie un mesaj